Ribet D, et al. Nature 2010 ; 464 : 1192-5
Les bactéries pathogènes sont capables de modifier rapidement et localement l’activité de protéines de leur hôte en altérant leurs modifications post-traductionnelles. Le rôle de certaines modifications dans l’infection par ces bactéries reste cependant peu connu : c’est notamment le cas de la SUMOylation (liaison covalente d’une ou plusieurs protéines SUMO sur une lysine d’une protéine cible).
Les travaux de Pascale Cossart et de ses collègues (unités Inserm 604 et 579, Institut Pasteur, Inra) montrent que l’infection par la bactérie pathogène Listeria monocytogenes entraîne une diminution globale de la quantité de protéines SUMOylées dans les cellules hôtes. En effet, une toxine sécrétée par Listeria et nommée listériolysine O induit la dégradation d’Ubc9, une enzyme essentielle de la machinerie de SUMOylation. Cette dégradation entraîne un blocage de la SUMOylation dans les cellules infectées et aboutit à une déSUMOylation massive des protéines de l’hôte. Cette diminution globale des protéines SUMOylées permet d’augmenter l’efficacité d’infection par Listeria. Ces travaux ont permis d’identifier une nouvelle stratégie utilisée par Listeria pour réguler l’activité de facteurs cellulaires importants pour l’infection, et ainsi d’envisager des voies thérapeutiques ciblées sur ces mécanismes.
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